زندگی به یک سری واکنش های شیمیایی وابسته است که بسیاری از این واکنش ها بسیار کند انجام گرفته و به خودی خود قادر به حفظ حیات نمی باشند. این واکنش ها با کاتالیست هایی به نام آنزیم تسریع می شوند. توان کاتالیزوری آنزیم ها، انجام فرآیند لازم برای حیات در تمام موجودات از میکرواورگانیسم ها تا انسان ها تسهیل می کنند. بسیاری از آنزیم ها پتانسیل کاتالیزوری خود را پس از استخراج از ارگانیسم زنده حفظ می کنند و قابل استفاده در فرآیندهای صنعتی می باشند.
خصوصیات آنزيم ها:
آنزيم ها داراي ساختار پروتئيني مي باشند و به عنوان كاتاليزورهاي بيولوژيكي براي انجام واكنش-هاي شيميايي در مقايسه با كاتاليزورهاي غير بيوشيميايي مزايائي مثل: ويژه بودن محصول وسوبسترا فعاليت تحت شرايط ملايم واكنش، خارج كردن آسان محصول، ‌كاهش استفاده از مواد شيميايي سمي، توليد سريع كاتاليزور از منابع قابل تجديد، انرژي اكتيواسيون مطلوب و بازدهي كاتاليزوري مناسب دارند.
آنزیم ها ترکیباتی هستند که می توانند سرعت واکنش را تا حدود ۱۰۷ برابر افزایش دهند. آنزیم مانند یک کاتالیزگر غیرآلی واکنش را با پایین آوردن انرژی فعال سازی لازم برای انجام واکنش تسریع می کند و بر خلاف آن انرژی فعال سازی را با جایگزین کردن یک سطح انرژی فعال سازی کوچک پایین می آورد.
انجام سریع یک واکنش در موقعیت آزمایشگاهی به شرایط ویژه ای مانند دما و فشار بالا نیاز دارد. لذا باید در یاخته که شرایط محیطی در آن کاملا ثابت است و انجام چنین واکنش هایی بسیار کند است، این عمل بوسیله آنزیم ها صورت گیرد.
کاتالیزور ها در واکنش ها بدون تغییر می مانند، ولی آنزیم ها مانند سایر پروتئین ها تحت شرایط مختلف پایدار نمی مانند. این مواد در اثر حرارت بالا و اسید ها و قلیا ها تغییر می کنند تا به تعادل برسند. آنزیم ها با کاهش انرژی فعال سازی سرعت واکنش شیمیایی را افزایش می دهند.
آنزیم ها مولکول های پروتئینی هستند که دارای یک یا چند محل نفوذ سطحی ( جایگاه های فعال) هستند که سوبسترا یعنی ماده ای که آنزیم بر آن اثر می کند، به این نواحی متصل می شود. تحت تأثیر آنزیم ها، سوبسترا تغییر می کند و به یک یا تعدادی محصول تبدیل می شود. از دیدگاه صنعتی، تولید، تغلیظ، استخراج و خالص سازی آنزیم ها از محیط های کشت حاوی Aspergillus،Penecillium ،Mucor، وRhizopus امکان پذیر بوده و تولید آن ها دارای توجیه اقتصادی است. آنزیم ها ماهیتی پروتئینی دارند و ساختار بعضی ساده یعنی از یک زنجیره پلی پپتیدی ساخته شده اند و بعضی الیگومر هستند. ساختار بعضی از آنزیم ها منحصرا از واحد های اسید آمینه تشکیل یافته اما برخی دیگر برای فعالیت خود نیاز به ترکیبات غیرپروتئینی دارند که به نام گروه پروستتیک معروف است و این گروه می تواند یک فلز یا یک کوآنزیم باشد و با آنزیم اتصال محکمی را برقرار می کنند. بخش پروتئینی آنزیم (بدون گروه پروستتیک) آپوآنزیم نام دارد و مجموع آنزیم فعال از نظر کاتالیزوری و کوفاکتور مربوطه هولوآنزیم نام دارد.
از ویژگی های مهم آنزیم ها این است که پس از انجام هر واکنش و در پایان آن سالم و دست نخورده باقی می مانند و می توانند واکنش بعدی را کاتالیز کنند. در یک واکنش ساده آنزیمی، ابتدا آنزیم (E) با ماده اولیه یا سوبسترا (S) ترکیب می شود و کمپلکس آنزیم-سوبسترا می دهد در مرحله بعدی با انجام واکنش، فراورده یا محصول (P) ایجاد می شود و آنزیم رها می گردد.
در زیر نمونه ای از واکنش های ساده آنزیمی نشان داده شده است:

E + S ↔ ES
ES → E + P

واکنش آنزیمی
خصوصیات واکنشهای آنزیمی:
آنزیم ها کاتالیزورهای زیست شناختی ای هستند که طبیعتا از مولکوهای پروتئین، توسط سلولهای زنده (حیوانی، گیاهی و میکروارگانیسم ها) تولید می شوند. آنزیم ها در واکنشهای زیست شناختی نقش بسیار عمده ای بر عهده دارند و در اغلب واکنش های درون سلولی باعث شکستن پیوندهای شیمیایی ترکیبات می شوند، بنابراین، ویژگی عمده این مواد، افزایش سرعت واکنش هاست بدون اینکه خود در واکنش شرکت داشته باشند.
قابلیت کاتالیزگری آنزیم ها به خاطر وجود مولکولهای پروتئین با ساختمان های ویژه در آنهاست و واکنشهای شیمیایی در موضع مخصوصی به نام موضع فعال آنزیم انجام می پذیرند. و اصولا پاره ای از برهم کنشهای فیزیکی و شیمیایی در این موضع باعث انجام این واکنشها برای یک آنزیم ویژه می شود.
تفاوت عمده واکنشهای آنزیمی با واکنش های شیمیایی در موارد زیر خلاصه می شود:
۱-یک آنزیم کاتالیزگر دارای ویژگی خاصی است که فقط قادر است یک یا تعداد کمی از واکنش ها را کاتالیز کند.
۲-سرعت انجام واکنشهای شیمیایی با حضور آنزیم به مراتب بالاتر از حالت بدون آنزیم است و معمولا با بکارگیری مقادیر بسیار کمی آنزیم، واکنشها کاتالیز می شوند.
۳-شرایط فیزیکی نظیر دما، فشار و pHمحیط در واکنشهای آنزیمی معمولا در حد متعادل بوده و از فشار و دماهای بالا کمتر استفاده می شود.
۴-آنزیم ها در مقابل تغیرات ناگهانی شرایط، حساس و ناپایدارند و کار کردن با آنها مستلزم دقت و توجه خاص است.

با توجه به اینکه ساختمان شیمیایی آنزیم ها از پروتئین با آمینو اسیدهای ویژه ای شکل گرفته است تولید انبوه آنها از طریق سنتز شیمیایی بسیار مشکل و در بعضی حالات غیر عملی است. آنزیم ها معمولا از لحاظ میکرواورگانیسم های رشد یافته در محیط های خالص و مخصوص، یا به طور کلی آنزیم های تجارتی، به سه گروه اصلی طبقه بندی می شوند:
۱-آنزیم های صنعتی که در صنایع مختلف از جمله صنایع غذایی به کار گرفته می شوند، مانند: آمیلاز، پروتئاز، کاتالاز و پنی سیلین آسیلاز.
۲-آنزیم های تجزیه ای که در تجزیه مواد از آنها استفاده می شود. نظیر گلوکز اکسیداز، گالاکتوز اکسیداز، الکل دهیدروژناز ، هگزوکیناز، مورامیداز، کلسترول اکسیداز.
۳-آنزیم های پزشکی که در مسائل پزشکی مورد توجه اند مثل آسپاراژیناز، پروتئاز، لیپاز، و استرپتوکیناز.
کاربرد آنزیم ها در صنایع، روز به روز گسترش می یابد و دلیل عمده ی آن، تولید محصولی است با درجه ی خلوص و کیفیت بالاتر، به طور کلی مزایای کاتالیزگر آنزیمی به مراتب بیشتر از کاتالیزگرهای غیرآنزیمی است زیرا با استفاده از کاتالیزگر اختصاصی آنزیمی می توان از واکنشهای ناخواسته ی جانبی که در طی مصرف کاتالیزگرهای غیر اختصاصی انجام می شوند اجتناب کرد.
قدرت آنزیم ها در به کارگیری اثرشان در دماهای نسبتا پایین کمک بیشتری به پیشگیری از واکنشهای جانبی ناخواسته می کند. به دلیل آنکه آنزیم ها را معمولا با غلظت های خیلی کم مصرف می کنند، جداسازی آنها پس از تکمیل واکنش معمولا غیرضروری و یا آسانتر از حالتی است که کاتالیزگر استفاده شود و پیشرفتهای اخیر در زمینه تهیه و استفاده از آنزیم های تثبیت شده که با مواد نامحلول واسطه ی واکنش ایجاد پیوند می کنند ویا جذب آنها می شوند، باعث افزایش امتیازات سیستم-های کاتالیزگر آنزیمی شده است. این آنزیم ها حتی در مواردی که آنزیم واقعا به صورت محلول نیست مؤثر عمل می کند در نتیجه مشکل جداسازی آنزیم از مادۀ اولیه در انتهای واکنش به حداقل می رسد، زیرا فاز جامد و آنزیم ملحق شده به آن را می توان به راحتی به روش صاف کردن جدا کرد. سپس آنزیم برای انجام واکنش های بعدی قابل استفاده است. در بسیاری از موارد، استفاده از آنزیم تثبیت شده در یک سیستم پیوسته امکان پذیر است. به عنوان مثال، محلولی از مواد واکنش آنزیمی به طور پیوسته از بستری از آنزیم عبور کرده واکنش مورد نظر به هنگام عبور جریان مایع انجام می شود. میزان انجام واکنش را می توان با تنظیم سرعت عبور محلول از بستر ثابت آنزیم کنترل کرد.
معمولا استفاده از آنزیم با غلظت زیاد برروی مواد جامد، که بتواند مدت زمان لازم برای انجام واکنش در محلول را طی عبور از واکنشگاههای بسیار کوتاه کند، امکان پذیر است. بنابراین می توان میزان انجام واکنش در زیست واکنشگاههای کوچک را نیز افزایش داد. به این ترتیب، مدت قرار گرفتن مادۀ اولیه تحت شرایط دما و pH لازم برای انجام واکنش، کم می شود، در نتیجه واکنش های جانبی که احتمالا طی واکنش دراز مدت اتفاق می افتد به میزان زیادی کاهش می یابد و درجۀ خلوص محصولات واکنش زیادتر خواهد شد. امکان استفاده از آنزیم با غلظت زیاد در حالت تثبیت شده، باعث انجام واکنش به طور پیوسته و در دمای نسبتا کم و همچنین استفاده از زیست واکنشگاههایی با ابعاد مناسب می شود. به این ترتیب، مدت فعالیت آنزیم بیشتر شده در نتیجه هزینه ی کلی به ازای وزن واحد محصول کاهش می یابد.
به طور کلی ویژگی های کاتالیزگری یک آنزیم را ساختمان شیمیایی و ترکیب آن تعیین می کند. میزان انجام واکنش نوری و درجۀ نهایی آن بستگی به عوامل متعددی از قبیل غلظت مادۀ اولیه و آنزیم، دما، pH، قدرت یونی، فعالسازها، بازدارنده های خاص و مدت انجام واکنش دارد. عوامل مشابهی نیز برمیزان انجام واکنش بدون فعالیت کاتالیزی اثر می گذارند. گرچه اثر کاتالیزگرهای آنزیمی به طور کلی اختصاصی است، اما یک آنزیم می تواند واکنشهایی را که شامل ترکیبات کاملا مختلف هستند کاتالیز کند. در چنین مواردی پیوندهای بین اتمی و گروههای همسایه مشابه هستند. در کاربردهای صنعتی آنزیم، می توان از کلیۀ عاملهای موثربر خواص کاتالیزی آنزیم برای کنترل استفاده کرد. در بیشتر موارد شرایطی مورد استفاده قرار می گیرد که تحت تاثیر آنها اقتصادی ترین موازنه بین عامل های موثر بر میزان واکنش اصلی مورد نظر و واکنشهای جانبی ناخواسته و میزان کاهش فعالیت آنزیمی ایجاد گردد. بنابراین شرایط بهینه در استفاده صنعتی از یک آنزیم، ممکن است با شرایط موصوف نظری درباره آنزیم بسیار متفاوت باشد. طبیعتا هزینه مناسب و افزایش ارزش محصول تولیدی در تعیین شرایط بهینۀ صنعتی، در درجه اول اهمیت قرار دارند.